Коллаген - фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, дерма и т.п.) и обеспечивающий её прочность и эластичность. Это основной компонент соединительной ткани и самый распространённый белок у млекопитающих, составляющий в человеческом организме 35% белка тела и 70% белка кожи. Именно поэтому внешний вид нашей кожи так зависим от количества коллагена в организме. Существование разновидностей волокнистой соединительной ткани: рыхлой и плотной (оформленной и неоформленной) во многом объясняется наличием всевозможных комбинаций различных типов коллагена, молекулы которых кодируются почти 20 генами.
Функции, которые выполняет «белок молодости»
Благодаря спиралям коллагена ткани человеческого организма находятся в рабочем состоянии. Они прочны, и их непросто растянуть. К тому же этот белок обладает рядом функций, без которых жизнедеятельность дермы трудно представить:
— Защитная. Бережет дерму от механического повреждения.
— Регенерирующая. Восстанавливает структуру внутри клеток.
— Опорная. Склеивает между собой структуры форм органов.Пластичная. Делает кожный покров упругим и эластичным.
— Противоопухолевая. Предупреждает развитие различных новообразований.
— Обновляющая. Активизирует процессы обновления клеток.
Синтез коллагена
Синтез коллагена - сложный ферментативный многостадийный процесс, который должен быть обеспечен достаточным количеством витаминов и минеральных элементов. Синтез протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Важный момент в синтезе - реакции гидроксилирования, которые открывают путь дальнейшим модификациям, необходимым для созревания коллагена. Катализируют (ускоряют) реакции гидроксилирования специфические ферменты. Так, образование 4-оксипролина катализирует пролингидроксилаза, в активном центре которой находится железо. Фермент активен в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается аскорбиновой кислотой (витамин С). Дефицит аскорбиновой кислоты нарушает процесс гидроксилирования, что влияет на дальнейшие стадии синтеза коллагена: гликозилирование, отщепление N- и С-концевых пептидов и др. В результате синтезируется аномальный коллаген, более рыхлый. Эти изменения лежат в основе развития цинги. Коллаген и эластин формируют своеобразную «основу» кожи, которая предотвращает её обвисание, обеспечивает её эластичность и упругость. Эластин как белок прекращает выработку ферментов человека в 14 лет, а коллаген в 21-25, после чего кожные покровы не восстанавливаются и кожа стареет.
По строению коллаген принято разделять на 4 группы.
1. Фибриллярныйколлаген
К фибриллярным коллагенам относят коллагены I, II, III, V и XI типов. Наиболее распространенными являются коллаген I (основной компонент кожи, связок, сухожилий, костей, а также склеры и роговицы глаза) и коллаген II, составляющий каркас матрикса хрящевой ткани.
В ткани коллаген присутствует в виде микрофибрилл диаметром 3-5 нм, которые состоят из 5 макромолекул тропоколлагена, располагающихся параллельно со сдвигом по отношению друг к другу примерно на 1/2 длины молекулы.
2. Сетевидный коллаген
К сетевидным коллагенам относится коллаген IV типа, образующий опорную сеть базальных мембран. Четыре длинных и гибких молекулы коллагена IV связаны антипараллельно, образуя сетчатую структуру.
3. Нитевидный коллаген
Молекулы коллагена VI типа группируются в тетрамеры, тесно прилежащие друг к другу. Предполагается, что такие структуры, найденные во многих тканях, выравнивают большие фибриллы коллагена I типа.
4. Связанные с фибриллами коллагены
Коллагены IX, XII, XIV типов не образуют собственных структур, но декорируют поверхность фибриллярных коллагенов, обеспечивая взаимодействие коллагена с другими компонентами матрикса. Такие коллагены состоят из нескольких спиральных доменов, разделенных глобулярными доменами.
Не все типы коллагенов подпадают под выше приведенную классификацию, например, микрофибриллярный коллаген VII. Для многих из нерассмотренных типов коллагена известна только последовательность ДНК, а структура неизвестна.
Более 90 % всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов.
Распределение коллагенового волокна по толщине в тканях
Распределение коллагенового волокна по толщине является одним из важнейших факторов, определяющих механические свойства тканей.
Так, устойчивость к пластическим деформациям на изгиб и кручение прямо связано с долей фибрилл, т.е. волокон, малого диаметра, что объясняется значительным взаимодействием фибрилл с остальными компонентами матрикса. В то же время фибриллы большого диаметра способны противостоять высоким нагрузкам на растяжение, что связано с увеличением количества межмолекулярных сшивок. Фибриллы, оси которых лежат в направлении приложенной нагрузки, обеспечивают растяжимость и предел прочности при напряжении ткани. Соответственно, ориентация фибрилл друг относительно друга отличается в различных тканях. Например, в связках фибриллы расположены по направлению продольной оси, в коже и роговице - наблюдаются коллагеновые слои с одинаковой ориентацией фибрилл внутри слоя.
Для образования коллагеновых волокон достаточной прочности необходимо наличие системы внутри- и межмолекулярных поперечных связей. Лишь после завершения формирования этих ковалентных связей достигается стабилизация коллагеновых структур.
Образование поперечных связей осуществляется двумя путями - ферментативным и неферментативным (гликация) .
1. Ферментативный механизм
На этом пути на первой стадии в присутствии медь-содержащего фермента происходит окисление терминальных остатков аминокислот лизина и гидроксилизина до альдегидной группы (альлизил). Затем эти группировки вступают в реакции конденсации с немодифицированной аминогруппой лизина либо гидроксилизина, в результате чего образуются незрелые восстановимые (то есть содержащие двойные связи) бифункциональные сшивки, встречающиеся в соединительной ткани молодых животных. Детальное химическое строение и дальнейшие модификации этих сшивок определяется типом ткани. Так, в коже образуются зрелыми и невосстановимыми сшивки. После образования зрелых сшивок коллаген становится нерастворимым в воде и кислотах.
2. Неферментативная гликация
Скорость ремоделирования коллагенового волокна в организме очень мала. По оценкам, время полупревращения коллагена составляет более 100 лет и гликация играет ключевую роль в патогенезе и при старении организма. Полное описание всех химических реакций, приводящих к конечным продуктам гликации (advanced glycation end-products - AGEs) в настоящее время отсутствует.
Хочется отметить, что при воздействии УФ-излучения, инициирующего образование свободных радикалов кислорода увеличивается концентрация AGEs. Накопление AGEs значительно ухудшает свойства соединительной ткани.
В коллагенсодержащих тканях с возрастом это проявляется в уменьшении содержания воды, увеличении жесткости и потере эластичности и увеличении хрупкости. Тенденция потери воды в коже при старении может усиливаться и за счет разрушения протеогликанов, полисахаридные компоненты которых обладают исключительными водоадсорбционными свойствами. Итогом всех перечисленных физико-химических изменений является нарушение функции соединительной ткани. Так, например, при повышении уровня глюкозы крови, характерном симптоме диабета, наблюдается ускоренное протекание гликации со всеми вытекающими последствиями.
На потерю «белка молодости» влияет не только возраст, но и такие факторы, как:
- слишком активная мимика;
- вредные привычки (курение, алкоголь);
- нервно-психологические расстройства (депрессия, стресс);
- несбалансированный рацион;
- длительное воздействие на кожу прямых солнечных лучей;
- негативное состояние окружающей среды;
Эти причины не только замедляют выработку естественного коллагена, но и не самым лучшим образом отражаются на его качестве.
Типы и источники коллагена
Предотвратить увядание кожи помогут косметические средства с «белком молодости» в составе. В косметике используют коллаген трех видов: животный, морской и растительный.
Животный коллаген
— самый дешевый вид коллагена, именно поэтому самый распространенный. Именно он используется в недорогостоящей косметике (реже в более дорогой). Этот тип белка получают из верхнего слоя шкур скота. У него есть особенности: этот вид по составу отличается от человеческого, вследствие чего, плохо проникает в клетки дермы или может попросту вызвать аллергию. При должной обработке даже в таком коллагене могут остаться такие полезные вещества, как полисахариды, гиалуроновая кислота и другие, но их количество минимально.
Морской коллаген
также называют «рыбий» по понятной причине (выработка из кожи морской рыбы). Он очень близок по структуре к белку, вырабатывающемуся в организме человека, поэтому неспособен вызвать привыкания, отлично проникает в клетки, а, главное, – способствует выработке коллагена организмом. Но и здесь есть нюансы: производство возможно только при низких температурах, что усложняет задачу. Этот тип менее аллергичен, по сравнению с предыдущим, однако возможна индивидуальная непереносимость.
Растительный коллаген
— это не совсем коллаген, его производят из протеинов пшеницы, несмотря на это, он включает в себя коллагеносодержащие вещества, которые воздействуют на кожу, улучшая ее упругость и эластичность. Белок, который получают из пшеницы или других растений, богат витаминами, минералами и другими элементами, гипоаллергенен, но, к сожалению, производство данного типа крайне затратное. Именно поэтому цены на товары с растительным коллагеном кажутся невероятно высокими.
Косметологи советуют приобретать косметику с растительным и морским белком, так как первый работает на поверхностном слое, а второй — в глубоких слоях эпидермиса. Не стоит спешить с применением таких средств. Маски с коллагеном следует использовать с 25-30 лет, а кремы и более концентрированные препараты (сыворотки) — не ранее 35 лет.
Коллаген входит в состав косметических средств для:
- Образования воздухопроницаемого, влагоудерживающего слоя на поверхности кожи, обладающего пластифицирующими (разглаживающими) свойствами, со свойствами влажного компресса;
- Продления действия экстрактов, масел и др. в составе косметических композиций;
- Придания блеска волосам, создания коллагенового (защитного) слоя на поверхности волос.
В косметологии применяют разные типы коллагена, но, как уже говорилось, чаще всего используется животный:
- Наружное применение. Входит в состав антивозрастных гелей, кремов, масок. Нужно учитывать, что крупные молекулы не способны проникнуть через роговой слой, поэтому он может на время заполнить микротрещины. Эффект в основном возникает от того, что коллаген гигроскопичен, но учитывая то, что этот эффект лишь поверхностный, нельзя назвать его крайне эффективным. Минус в том, что коллаген создает пленку и не дает жидкости выходить из пор, этот эффект можно сравнить «увлажнением» рук при помощи латексных перчаток. Если в составе есть какие-либо другие полезные вещества, например, микроэлементы, витамины, тогда будет наблюдаться положительное воздействие.
- В виде заполнителей, которые также называют филерами, их применяют для инъекций, контурной пластики, мезотерапии (вместе с гиалуроновой кислотой), выпускаются на основе человеческого коллагена (или бычьего) в виде гелей. Стимулируют выработку собственного коллагена. Увлажнение и эффект от них появляется буквально сразу и наблюдается в течение 6-12 месяцев (в редких случаях чуть более этого срока)
- В биодобавках в разных видах и формах выпуска (капсулы, порошки и др.) .
Также рекомендуется употреблять коллагенсодержащие продукты, например: мясо, язык животных, печень, желатинсодержащие продукты. А также цельнозерновые продукты, зеленые яблоки, содержащие железо, яичный белок (богатый серой), красные овощи. Черная смородина, киви, цитрусовые содержат витамин С, помогающий выработке коллагена.
Вывод: Здоровый образ жизни, сбалансированное питание, правильно подобранная косметика и необходимые салонные процедуры помогут продлить и сохранить молодость кожи, улучшат внешний вид, сделают её упругой и эластичной.
Список использованной литературы:
1. https://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%9A%D0%BE%D0%BB%D0%BB%D0%B0%D0%B3%D0%B5%D0%BD
2. «Коллаген - основной белок соединительной ткани», автор Н. Игнатьева, кандидат химических наук, журнал ”Эстетическая медицина» том IV № 3, 2005.
http://skindows.ru/kosmetologiya/morshhiny/kollagen.html
Коллаген (от греч. Кolla — клей, genes — рождающий) объединяет группу родственных фибриллярных белков соединительной ткани, на которые приходится 25 — 33% всех белков организма. Коллагены — основные гликопротеины кожи, сухожилий, хрящей, связок, костей, зубов, кровеносных сосудов.
Коллаген — основа коллагеновых волокон, которые собраны в пучки различной толщины и образуют в соединительной ткани единую сетчатую структуру. Коллагеновые волокна состоят из мельчайших фибрилл, имеющих высокую механическую прочность и практически не растягиваются. Они поддерживают специфическую структуру органов и тканей в процессе развития и жизнедеятельности организма.
Нативный коллаген устойчив к действию протеолитических ферментов, кислот и щелочей. Углеводные остатки, находящиеся на поверхности фибрилл, защищают коллаген от действия протеаз, поэтому он плохо усваивается в организме. Коллаген нерастворимый в воде, солевых растворах, органических растворителях, в слабых растворах кислот и щелочей, поскольку 70% аминокислот в его составе — гидрофобные. Коллаген способен к набуханию, при этом его масса увеличивается в 1,5 — 2 раза. Высокая гидратация молекулы белка связана с наличием в его структуре значительного количества боковых полярных групп.
Механические свойства коллагена связанные с его первичной и пространственной структурами. Особенностью химического состава является то, что каждая третья аминокислота в коллагене — это глицин, 1/3 — остатки пролина и гидроксипролина, 1% — гидроксилизин, 10% — аланин, остальные — другие аминокислоты. В нем отсутствуют цистеин и триптофан; гистидин, метионин и тирозин содержатся в небольшом количестве. Коллаген — единственный протеин, содержит гидроксипролин. Пептидные цепи белка построены из «триплета», в которых одна из аминокислот – глицин.
В положении Х и У может быть любая аминокислота, чаще Х пролин, В гидроксипролин или гидроксилизин. Эти аминокислотные группы в цепи многократно повторяются. Белковая молекула содержит около 1000 аминокислотных остатков. Каждая цепь образует ливозакручену спираль. Идентифицировано более 20 типов αланцюгив, которые отличаются аминокислотной последовательностью. Шаг одного витка спирали состоит менее чем из 3 аминокислотных остатков, а не 3,6 на 1 виток, как в большинстве белков. Плотная упаковка спирали обусловлена наличием глицина. Пролин не образует водородных связей, поэтому спираль пептидной цепи коллагена стабилизируется за счет стерического отталкивания пиролидинових колец в остатках пролина. Благодаря пролина в полипептидной цепи возникают изгибы, которые стабилизируют структуру спирали. Расстояние между аминокислотами вдоль оси спирали увеличивается, она становится более развернутой, чем αспираль глобулярных белков.
Молекулы коллагена состоят из трех полипептидных αланцюгив, формирующих тройную правозакручену спираль тропоколлагена. В состав коллагенов могут входить три одинаковые или различные цепи. Все три спирали закручены друг вокруг друга, образуя плотный жгут34).
Третичная структура коллагена поддерживается водородными связями, возникающими между амино и карбоксильными группами разных пептидных цепей (С = О НN) и водородными связями внутри каждого полипептида (рис. 35).
Все три цепи в молекуле коллагена расположены параллельно — с одной стороны находится Nкинець, с другой — Скинець, все радикалы гидрофобных аминокислот расположены наружу.
Пролин и гидроксипролин ограничивают вращения полипептидной цепи и увеличивают стабильность тройной спирали. Глицин, который вместо радикала имеет атом водорода, всегда находится в месте пересечения цепей, что позволяет им плотно прилегать друг к другу.
По своей природе коллаген — это гликопротеин, содержащий моносахаридными (галактозильни) и дисахаридного (галактозглюкозильни) остатки, соединенные с оксилизина. За счет агрегации молекул тропоколлагена в продольном и поперечном направлениях образуется четвертичная структура коллагена — микрофибриллами, из которых формируются более толстые фибриллы, а из них волокна и пучки волокон. Молекулы коллагена в фибриллы связаны ковалентными связями, возникающими за счет остатков оксилизина.
В настоящее время описано 28 типов коллагенов, которые отличаются друг от друга первичной структурой, степенью модификации — гидроксилирования или гликозилирования, функциями, локализацией в организме. Коллагены делятся на несколько классов в зависимости от их роли в ткани: фибрилоутворювальни, ассоциированные с фибриллами, ситкоутворювальни, микрофибриллами, заякорена фибриллы, трансмембранные домены и другие. Около 95% коллагена в организме человека представлены иииии типами, которые образуют прочные фибриллы и являются основными структурными компонентами сухожилий, хрящей, кровеносных сосудов и другие, а также участвуют в образовании стромы паренхиматозных органов. В одной ткани может преобладать тот или иной тип коллагена. В отдельных органах встречаются коллагены нескольких типов (табл. 7.)
Состав коллагенов в отдельных органах может меняться в онтогенезе или вследствие заболевания.
Существует два типа цепей коллагена — цепи α1 и α2, а также четыре разновидности цепи α1: α1 (I), α1 (II), α1 (III) и α1 (IV). Для обозначения структуры каждого типа коллагена используют следующие обозначения: тип коллагена записывают римской цифрой в скобках, αланцюгы обозначают арабскими цифрами. Например, коллагены II и III типов образованы идентичными αланцюгамы, их формулы соответственно [α1 (II)] 3 и [α1 (III)] 3; коллагены I и IV типов — гетеротримеры, образуются двумя различными типами αланцюгив, их формулы, соответственно [α1 (I)] 2α2 (I) и [α1 (IV)] 2α2 (IV). Индекс за скобкой обозначает количество идентичных αланцюгив. Наиболее распространенный коллаген I типа.
Синтез коллагена
Синтез коллагена происходит в клетках, в основном в фибробластах соединительной ткани, откуда он секретируется во внеклеточное пространство.
Различают внутриклеточные и внеклеточные этапы биосинтеза коллагена, содержащие следующие стадии:
— трансляция;
— посттрансляционной модификации пептидных цепей:
— гидроксилирования пролина и лизина;
— частичный протеолиз — отщепление сигнального пептида
— гликозилирования гидроксилизин;
— образования SSзвьязкив в конечных пропептида;
— формирование тройной спирали;
— трансмембранный перенос;
— внеклеточные модификации — отщепление N и Скинцевих пропептида;
— образование коллагеновых фибрилл:
— окислительное дезаминирование остатков лизина и оксилизина;
— образования поперечных связей между молекулами коллагена;
— образование коллагеновых волокон.
1. Синтез препроколагену. Синтез полипептидных предшественников — проαланцюгив коллагена происходит на полирибосомы, связанных с мембранами эндоплазматического ретикулума (ЭПР). На Nкинци предшественника коллагена находится гидрофобный «сигнальный» пептид из 100 аминокислот. Он предназначен для направления пептидных цепей, синтезируемых в полость ЭПР. Проαланцюг коллагена содержит дополнительные N и Скинцеви пропептида, состоящие из 100 и 250 аминокислот соответственно.
В состав пропептидуС входят остатки цистеина, которые образуют внутренне и мижланцюгови SSзвьязкы. Конечные пропептида не участвуют в формуванння тройной спирали, а образуют глобулярные домены. Отсутствие N и Скинцевих пептидов в структуре проαланцюга нарушает правильное формирование тройной спирали.
Посттрансляционные модификации коллагена
А. Гидроксилирование пролиновых и лизинових остатков начи
ет ся одновременно с синтезом коллагена и продолжается в течение всей трансляции вплоть до отделения полипептидной цепи от рибосом
мы37). Реакцию катализируют микросомальные оксигеназы — пролил4гидроксилаза и лизил5гидроксилаза соответственно. В реакции участвуют: молекулярный кислород, αкетоглутарат и аскорбиновая кислота.
Один атом кислорода используется на гидроксилирование остатков пролина и лизина, второй «включается» в карбоксильную группу сукцината, который вследствие декарбоксилирование αкетоглутарату. Кофактором пролил4гидроксилазы и лизил5гидроксилазы является Fe + +. Аскорбиновая кислота, которая обладает восстановительными свойствами, сохраняет атомы железа в двухвалентное состоянии (фероформи) и тем самым поддерживает активность фермента). Окисленных форма витамина С — дегидроаскорбиновую кислота — снова восстанавливается за счет глутатиона:
После формирования тройной спирали гидроксилирования пролиновых и лизинових остатков прекращается. Гидроксилирования остатков пролина важно для формирования в дальнейшем стабильной тройной спирали коллагена за счет водородных связей, образующихся за счет ОНгруп гидроксипролина. Гидроксилированные и негидроксильовани остатки лизина участвуют в образовании ковалентных связей между молекулами коллагена при формировании коллагеновых фибрилл.
Б. Гликозилирование гидроксилизин. Цепь проколлагена с помощью Nкинцевого сигнального пептида проникает через мембрану в полость ЭПР. После выполнения своей функции сигнальный пептид отщепляется. В полости ЭПР остатки гидроксилизин в проαланцюгах коллагена гликозилюються при участии специфических гликозилтрансфераз.
Галактоза и дисахарид галактозилглюкоза образуют ковалентные Огликозидни связи с SОНгрупамы остатков гидроксилизин38).
Количество углеводных остатков в молекуле зависит от типа ткани, их роль не установлена. Возможно, они отвечают за механические свойства коллагена. Гликозилирования проαланцюгив коллагена завершается после образования тройной спирали.
Синтез и секреция проколлагена. После модификации каждый проαланцюг соединяется водородными связями с двумя другими проαланцюгамы, образуя тройную спираль проколлагена. В правильной ориентации цепей важную роль играют конечные пропептида. Спирализация нитей проколлагена начинается после образования межцепных дисульфидных мостиков между Скинцевимы пропептида цепей за счет SНгруп цистеина. Этот процесс начинается в просвете ЭПР, откуда молекулы проколлагена перемещаются в аппарат Гольджи, включаются в секреторных гранул и выводятся в межклеточное пространство.
Синтез тропоколлагена (растворимого коллагена). В межклеточном пространстве под действием специфических амино и карбоксипептидаз от проколлагена (коллагены типов I, II и III) отщепляются конечные пропептида, в результате чего образуется тропоколлагена — структурная единица коллагеновых фибрилл36). В коллагенов, которые не участвуют в формировании фибрилл (IV, VIII, X), конечные пропептида НЕ отщепляются. Такие коллагены образуют сетку подобные структуры, в формировании которых важную роль играют конечные N и Спептиды.
5. Образование коллагеновых фибрилл происходит спонтанно, путем самосборки. Ряды молекул тропоколлагена в фибриллы расположены параллельно и смещены на ¼ друг относительно друга. У ряда молекулы размещены «конец в конец», но концы не связаны, между ними существуют промежутки в 35-40 нм.
Такая структура фибриллы непрочная («незрелый коллаген»), прочности ей придают внутренне и мижланцюгови ковалентные сшивки, образующихся между остатками лизина или гидроксилизин с участием Сu-содержащего флавопротеинов — лизилоксидазы. Происходит окислительное дезаминирование εаминогруп в остатках лизина и гидроксилизин с образованием альдегидных групп (аллизину и гидроксиаллизину)). Эти группы принимают участие в формировании ковалентных связей между собой и другими остатками лизина и гидроксилизин соседних молекул тропоколлагена.
Многочисленные поперечные сшивки, формирующихся стабилизируют структуру фибрилл образуется нерастворимый коллаген. Количество сшивок в молекуле белка увеличивается с возрастом, что замедляет его катаболизм. Некоторые виды коллагенов не образуют фибрилл.
6. Образование коллагеновых волокон происходит путем агрегации фибрилл36). Они обладают высокой механической прочностью, образуют трехмерную сетку, которая заполняется другими веществами межклеточного матрикса.
Катаболизм коллагена происходит медленно. Протеолитические ферменты тканей и желудочно-кишечного тракта НЕ расщепляют его. Разрушение коллагена вызывают активные формы кислорода и специфические тканевые коллагеназы). Фермент синтезируется клетками соединительной ткани и имеет высокую специфичность). Коллагеназа «перерезает» тройную спираль коллагена (сразу 3 цепи) на расстоянии ¼ от Скинця, между остатками глицина и лейцина (изолейцина).
Фрагменты, образующиеся — водорастворимые, при температуре тела они спонтанно денатурируют и становятся доступными для действия клеточных протеаз (катепсинов).
Регуляция метаболизма коллагена происходит за счет нескольких механизмов:
Отрицательная обратная связь. Коллаген и Nпpoпептиды тормозят трансляцию коллагена.
Действие активаторов и ингибиторов:
аскорбиновая кислота стимулирует синтез коллагена и протеогликанов, пролиферацию фибробластов;
витамины РР, В6, ионы Cu + + способствуют «созреванию» коллагена (формированию внутренне и межцепных ковалентных сшивок;
плазмин, калликреин, катепсин В, ионы Zn — активаторы коллагеназы, т.е. способствуют гидролиза коллагена.
Гормональная регуляция:
— тормозят синтез коллагена на уровне трансляции (уменьшают количество мРНК, кодирующих структуру проколлагена);
— ингибируют посттранслицийну модификацию проколлагена (гидроксилирования остатков пролина и лизина) путем снижения активности пролиллизилгидроксилазы).
Половые гормоны:
— активируют синтез коллагена. Рецепторы к половым гормонам находятся в строме половых органов, фибробластах других органов и тканей;
— эстрогены способствуют синтезу коллагена в коже.
Синтез коллагена увеличивается при заживлении ран, циррозе печени, атеросклерозе, мышечных дистрофиях, в результате чего на месте раны образуется соединительнотканный рубец, погибшие гепатоциты, клетки сосудистой стенки, миоциты замещаются соединительной тканью, в которой фибриллы коллагена расположены хаотично.
Скорость обмена коллагена замедляется с возрастом. У молодых он более интенсивный, чем у людей старшего возраста. Количество поперечных сшивок в коллагене пожилых людей значительно выше, чем уменьшает его доступность для действия коллагеназы.
Нарушение обмена коллагена (коллагенозы) возникают вследствие:
Генных мутаций, приводящих к изменению нативной структуры тройной спирали или неправильного формирования фибрилл коллагена;
Нарушение посттрансляционным модификаций протеина из-за снижения активности ферментов:
Гидроксилирования (пролин, лизингидроксилазы);
Гликозилирования (гликозилтрансфераз);
Пептидаз (Nпроколагеновои и Спроколагеновои);
«созревания» коллагена (лизилоксидазы);
Дефицита витаминов С, В6, меди;
Инфекцийноалергичних заболеваний.
Характерными проявлениями коллагенозов есть повреждения костей, суставов, связок, хрящей, кожи, сосудов, развитие миопатии. Нарушение синтеза коллагена является причиной таких заболеваний, как синдром ЕлерсаДанлоса, болезнь Марфана, несовершенный остеогенез, ревматизм, ревматоидный артрит, системная красная волчанка, системная склеродермия и другие.
Теги: ,Хелен Берман, Вилеайнур Рамачандран работали над строением мономера коллагена.
Несколько противоречащих друг другу моделей (несмотря на известную структуру каждой отдельной пептидной цепи) дали дорогу для создания троично-спиральной модели, объяснившей четвертичную структуру молекулы коллагена.
Свойства
Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путём агрегации микрофибрилл, имеют розовый цвет при окраске гематоксилином и эозином и голубой или зелёный при различных треххромных окрасках, при импрегнации серебром окрашиваются в буро-жёлтый цвет.
Фибриллярная структура
Тропоколлаген (структурные единицы коллагена) спонтанно объединяются, прикрепляясь друг к другу смещенными на определённое расстояние концами, образуя в межклеточном веществе более крупные структуры. В фибриллярных коллагенах молекулы смещены относительно друг друга примерно на 67нм (единица, которая обозначается буквой «D» и меняется в зависимости от состояния гидратации вещества). В целом каждый D -период содержит четыре целых и часть пятой молекулы коллагена. Величина 300 нм, поделенная на 67 нм (300:67) не дают целого числа и длина молекулы коллагена разделена на непостоянные по величине отрезки D. Следовательно, в разрезе каждого повтора D -периода микрофибриллы есть часть, состоящая из пяти молекул называемая «перекрытие», и часть, состоящая из четырёх молекул - «разрыв». Тропоколлагены к тому же скомпонованы в шестиугольную или псевдошестиугольную (в поперечном разрезе) конструкцию, в каждой области «перекрытия» и «разрыва».
Внутри тропоколлагенов существует ковалентная связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы). Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины , протеогликаны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков. Нерастворимость коллагена была препятствием к изучению мономера коллагена, до того момента как было обнаружено, что возможно извлечь тропоколлаген молодого животного, поскольку он ещё не образовал сильных связей с другими субъединицами фибриллы. Тем не менее, усовершествование микроскопов и рентгеновских аппаратов облегчили исследования, появлялось все больше подробных изображений структуры молекулы коллагена. Эти поздние открытия очень важны для лучшего понимания того, как структура коллагена влияет на связи между клетками и межклеточным веществом , как ткани меняются во время роста и регенерации , как они меняются во время эмбрионального развития и при патологии .
Коллагеновая фибрилла - это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые волокна - это пучки фибрилл.
Использование
Пищевая промышленность
С точки зрения питания, коллаген и желатин являются белками низкого качества, так как они не содержат всех незаменимых аминокислот , необходимых человеку - это неполноценные белки. Производители основанных на коллагене пищевых добавок утверждают, что их продукты могут улучшить качество кожи и ногтей, а также здоровье суставов.
Относительно дешёвые, часто предлагаемые сегодня на рынке под видом источника свободных аминокислот гидролизаты коллагена не всегда способны удовлетворить потребности человека в свободных аминокислотах, так как эти продукты не содержат готовые к усвоению аминокислоты, а является лишь частично “переваренными” экстрактами суставных тканей млекопитающих, птиц или обитателей моря. Например, гидролизаты коллагена почти полностью лишены аминокислоты L-глютамина , не отличающейся стойкостью к термическому воздействию и долгому хранению сырья, большая часть глютамина и разрушается уже на первых этапах хранения и переработки сырья, имеющийся небольшой остаток практически полностью распадается во время термической экстракции хрящевой ткани.
Наиболее качественными источниками аминокислот являются препараты, содержащие так называемые “свободные аминокислоты”. Так как именно свободные аминокислоты являются практически готовыми к усвоению, организму принимающего человека не нужно тратить время, пищеварительные ферменты и энергию на их переваривание. Они способны в кратчайшие сроки поступить в кровь, и будучи доставленными ею к местам, нуждающимся в дополнительном синтезе коллагена, тут же включаются в его формирование.
Косметические средства
- Образования воздухопроницаемого, влагоудерживающго слоя на поверхности кожи, обладающего пластифицирующими (разглаживающими) свойствами, со свойствами влажного компресса;
- Пролонгирования действия экстрактов, масел и др. в составе косметических композиций;
- Придания блеска волосам, создания коллагенового (защитного) слоя на поверхности волос.
Научные исследования
В 2005 году учёным удалось выделить коллаген из сохранившихся мягких тканей тираннозавра и использовать его химический состав как ещё одно доказательство родства динозавров с современными птицами .
Научные исследования в медицине
Синтез коллагена - сложный ферментативный многостадийный процесс, который должен быть обеспечен достаточным количеством витаминов и минеральных элементов. Синтез протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Важный момент в синтезе - реакции гидроксилирования, которые открывают путь дальнейшим модификациям, необходимым для созревания коллагена. Катализируют реакции гидроксилирования специфические ферменты. Так, образование 4-оксипролина катализирует пролингидроксилаза, в активном центре которой находится железо. Фермент активен в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается аскорбиновой кислотой (витамин С). Дефицит аскорбиновой кислоты нарушает процесс гидроксилирования, что влияет на дальнейшие стадии синтеза коллагена- гликозилирование, отщепление N- и С-концевых пептидов и др. В результате синтезируется аномальный коллаген, более рыхлый. Эти изменения лежат в основе развития цинги .
Типы коллагена
В настоящее время описано 28 типов коллагена, которые кодируются более чем 40 генами. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации - интенсивности гидроксилирования или гликозилирования. Общим для всех коллагенов является существование 1 или более доменов, содержащих тройную спираль и присутствие их во внеклеточном матриксе. Более 90 % всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов.
Кроме белков коллагенов существует множество белков, содержащих в своей структуре домен с тройной коллагеновой спиралью. И, тем не менее, они не позиционируются как коллагены, а только как «коллагено-подобные». К большой группе коллагено-подобных белков относятся подкомпонент C1q комплемента, C1q подобный фактор, адипонектин, колектины и фиколины, концевая структура ацетилхолинестаразы, три макрофаговых рецептора, эктодисплазин и EMILIN. Эти белки, так же как и коллагены, играют структурную и регуляторную роль.
Коллаген первого типа, самый архетипичный, является тримерным белком, собирающимся в тройные спирали без разрывов, самособирающимся в фибриллы и обладающим наибольшей механической прочностью. Между тем, все остальные коллагены отличаются от него в одном или нескольких аспектах. Некоторые коллагены имеют разрывы в тройной спирали и не обязательно собираются в фибриллы.
| Тип коллагена | Гены | Молекулы | Органы | Ассоциированные болезни |
|---|---|---|---|---|
| I | COL1A1 COL1A2 | α1(I) 2 α2(I), α1(I) 3 | Повсеместно в мягких и твёрдых тканях, в коже, костях | Синдром Элерса-Данлоса, остеогенез, ревматизм, синдром Марфана, дисплазии |
| II | COL2A1 | α1(II) 3 + см тип XI | Хрящи, стекловидное тело, межпозвоночные диски | Коллагенопатия II и XI типа, синдром Стиклера, ахондрогенез |
| III | COL3A1 | α1(III) 3 | Мягкие ткани и полые органы | Синдром Элерса-Данлоса, фибромышечная дисплазия, аневризма аорты |
| IV | COL4A1 COL4A2 COL4A3 COL4A4 COL4A5 COL4A6 | α1(IV) 2 α2(IV), другие непонятно | Базальные мембраны | Синдром Альпорта, синдроме Гудпасчера |
| V | COL5A1 COL5A2 COL5A3 | α1(V) 2 α2(V), α1(V)α2(V)α3(V) + см тип XI | Мягкие ткани, плацента, сосуды, хорион | Синдром Элерса-Данлоса |
| VI | COL6A1 COL6A2 COL6A3 COL6A4 COL6A5 COL6A6 | α1(VI)α2(VI)α3(VI) | Микрофибриллы в мягких тканях и хрящах | Миопатия Ульриха, миопатия Бэтлема, атопический дерматит |
| VII | COL7A1 | α1(VII) 3 | Прикрепительные фибриллы в связке кожи и эпидермия | Буллезный эпидермолиз |
| VIII | COL8A1 COL8A2 | α1(VIII)α2(VIII) | Роговица, эндотелий | Дистрофия роговицы |
| IX | COL9A1 COL9A2 COL9A3 | α1(IX)α2(IX)α3(IX) | Хрящи, стекловидное тело | Синдром Стиклера, остеоартрит, эпифизарная дисплазия |
| X | COL10A1 | α1(X) 3 | Гипертрофическая зона области роста | Метафизарная дисплазия Шмида |
| XI | COL11A1 COL11A2 | α1(XI)α2(XI)α1(II), α1(XI)α2(V)α1(II) | Хрящи, стекловидно тело | Коллагенопатия II и XI типов, остеопороз |
| XII | COL12A1 | α1(XII) 3 | Мягкие ткани | Повреждения сухожилий |
| XIII | COL13A1 | α1(XIII) 3 | Поверхность клеток, эпительные клетки | |
| XIV | COL14A1 | α1(IV) 3 | Мягкие ткани | |
| XV | COL15A1 | α1(XV) 3 | Эндотелиальные клетки | карцинома |
| XVI | COL16A1 | α1(XVI) 3 | Повсеместно | |
| XVII | COL17A1 | α1(XVII) 3 | Поверхность эпидермальных клеток | Буллезный эпидермиолиз, пузырчатка |
| XVIII | COL18A1 | α1(XVIII) 3 | Эндотелиальные клетки | |
| XIX | COL19A1 | α1(XIX) 3 | Повсеместно | Меланома, карцинома |
| XX | COL20A1 | α1(XX) 3 | Выделен из куриного эмбриона | |
| XXI | COL21A1 | α1(XXI) 3 | Кровеносные сосуды | |
| XXII | COL22A1 | α1(XXII) 3 | Только в местах мышечно-сухожильных соединений | |
| XXIII | COL23A1 | α1(XXIII) 3 | Опухолевые клетки | |
| XXIV | COL24A1 | α1(XXIV) 3 | Формирующиеся кости | Остеохондроз |
| XXV | COL25A1 | α1(XXV) 3 | Атеросклеротические бляшки | Болезнь Альцгеймера |
| XXVI | COL26A1=EMID2 | α1(XXVI) 3 | Половые органы | |
| XXVII | COL27A1 | α1(XXVII) 3 | Мягкие ткани | |
| XXVIII | COL28A1 | α1(XXVIII) 3 | Нервная система |
Медицинские аспекты
Нарушения синтеза коллагена лежат в основе таких наследственных заболеваний , как дерматоспораксис у животных, латиризм (характерна разболтанность суставов , привычные вывихи), синдром Элерса-Данлоса (до 14 типов проявлений), несовершенный остеогенез (болезнь "стеклянного человека", врожденный рахит , врожденная ломкость костей), болезнь Марфана .
Характерным проявлением этих заболеваний является повреждение связочного аппарата, хрящей , костной системы , наличие пороков сердечных клапанов.
Болезни коллагена, в том числе так называемые коллагенозы, возникают из-за множества причин. Это может быть из-за мутации в гене, приводящей к изменению формы коллагеновой молекулы, или ошибки в пострансляционной модификации коллагена. Также болезни могут быть вызваны недостатком или «неправильной работой» ферментов, вовлеченных в биосинтез коллагена - дефицит ферментов гидроксилирования (пролин-, лизингидроксилазы), гликозилтрансфераз, N-проколлагеновой и С-проколлагеновой пептидаз, лизилоксидаз с последующим нарушением поперечных сшивок, дефицит меди, витаминов В6 , . При приобретённых болезнях, таких как цинга, восстановление баланса ферментов до нормального может привести к полному излечению.
Практически любая генная мутация, ведет к утрате или изменению функций коллагена, что, в свою очередь, отражается на свойствах тканей и органов. Генные мутации в коллагеновом домене могут привести к изменению формы тройной спирали, путём вставки/делеции аминокислоты или замены Gly на другое основание. Мутации в неколлагеновых доменах могут привести к неправильной сборке α-цепей в надмолекулярные структуры (фибриллы или сети), что также ведет к утрате функций. Мутантные a-цепи способны образовывать трех-спиральный комплекс с нормальными a-цепями. В большинстве случаев, такие комплексы не стабильны и быстро разрушаются, однако такая молекула может и нормально выполнять свою роль, если не затронуты функционально важные области. Большинство болезней, вызванных мутациями в коллагеновых генах, являются доминантными.
Примечания
Ссылки
- Коллаген - статья из Большой советской энциклопедии
|
||||||
|
Основная функция коллагена состоит в обеспечении структурной опоры тканей
Коллагены представляют собой семейство, состоящее более чем из 20 различных белков внеклеточного матрикса. Эти белки - наиболее распространенные в царстве животных
Все коллагены организованы в тройные спирализованные «коллагеновые субъединицы», обладающие суперспиральной структурой и состоящие из трех отдельных полипептидов
Коллагеновые субъединицы выходят из клеток и затем, во внеклеточном пространстве, собираются в более крупные фибриллы и волокна
Мутации в коллагеновых генах вызывают множество патологических состояний, начиная от появления морщин до развития хрупкости костей и таких тяжелых заболеваний, как образование кожных волдырей
Семейство коллагенов включает более 20 белков, которые относятся к наиболее распространенным белкам клеток животных. У многоклеточных организмов коллагены существуют по крайней мере 500 млн лет. Почти все клетки животных синтезируют и секретируют по меньшей мере одну из форм коллагена.
Коллагены обеспечивают тканям структурную поддержку и существуют во множественных формах, организованных в различные структуры. Все белки семейства коллагенов характеризуются одним общим свойством: они собраны в тонкие (примерно 1,5 нм диаметром) тройные спиральные суперспирализованные структуры, состоящие из трех субъединиц коллагеновых белков, которые удерживаются вместе ковалентными и нековалентными связями.
Коллагеновые субъединицы собираются в тройные спиральные структуры, которые организуются в фибриллы или в сеть,где они связаны между собой другими белками внеклеточного матрикса, включая коллагены, связанные с фибриллами.
Суперспирализованные структуры бывают трех типов - фибриллярные, слоистые и связанные с фибринами :
В фибриллярных коллагенах суперспирализованные спирали организованы в фибриллы или «канаты», которые обеспечивают прочность структуры вдоль единственнной оси (такая структура напоминает прочный стальной трос, образованный проволочными пучками). Когда эти фибриллы собраны в параллельно расположенные пучки, как в сухожилиях, они обеспечивают невероятную прочность структуры, которая способна противостоять усилиям, развиваемым мышцами, закрепленными на костях.
Слоистые коллагены представляют собой сеть, состоящую из суперспирализованных спиральных структур. Они в меньшей степени устойчивы к мышечным усилиям, но гораздо лучше противостоят растяжению в нескольких направлениях. Сеть таких структур, например, характерна для кожи.
Третий тип коллагена , известный как «фибриллярные связки», образует суперспирализованные спиральные структуры, связывающие коллагеновые фибриллы вместе.
Независимо от организации , коллагены образуют основную каркасную структуру внеклеточного матрикса. Такие входящие во внеклеточный матрикс белки, как фибронектин и витронектин, связываются с коллагенами и вплетены в структуры, образованные коллагеновым каркасом. Один из представителей семейства коллагенов представляет собой трансмембранный белок, который участвует в формировании межклеточных контактов.
Существует примерно 20 различных типов коллагена , большая часть которых может быть сгруппирована в четыре класса. Каждая из тройных спиралеобразных структур обозначается римской цифрой (I, II, III и т. д.). Каждая коллагеновая субъединица имеет обозначение как субъединица а, а ее типу присвоен номер (а1, а2, а3 и т. д.), после которого римской цифрой обозначен тип, в котором она находится. Например, основной фибриллярный коллаген хвоста (и других тканей) крыс относится к типу I и состоит из двух копий субъединиц а1(1) и одной копии субъединицы а2 (I).
На рисунке ниже представлена структура коллагеновых волокон . Три полипептидные субъединицы параллельно обернуты вокруг друг друга и образуют суперспирализованную спиральную структуру длиной 300 нм. Для коллагенов характерна повторяющаяся последовательность аминокислот, содержащая элемент глицин-X-Y, где X и Y могут представлять собой любую аминокислоту, но обычно это пролин и гидроксипролин соответственно.
Такая последовательность способствует плотной упаковке трех субъединиц и облегчает образование суперспиральной структуры. Субъединицы длиной 300 нм скрепляются вместе посредством ковалентных связей, которые образуются между N-концевым участком одной субъединицы и С-концевым участком примыкающей к ней. Суперспирализованные спиральные структуры располагаются параллельно, образуя между собой небольшие зазоры (64-67 нм). Эти зазоры обеспечивают характерный вид (исчерченность) фибрилл, видимый в электронном микроскопе.
Коллагеновые белки подразделяются на четыре основные группы, которые отличаются по молекулярной формуле,
характеру полимерных форм и по распределению в тканях. Некоторые группы включают коллагены нескольких типов.
Полностью собранные коллагеновые структуры (фибриллярные или сетчатые) по размерам оказываются гораздо больше, чем сами клетки; некоторые фибриллы могут достигать нескольких миллиметров длины. Таким образом, субъединицы коллагена синтезируются и секретируются в виде суперспирализованных спиральных структур, и окончательные этапы их сборки происходят вне клетки. Как показано на рисунке ниже, синтез коллагена и дальнейший его процессинг происходят на протяжении всего секреторного пути. При синтезе коллагеновые белки направляются в гранулярный эндоплазматический ретикулум (ЭПР) при участии частиц, распознающих сигнал и связанного с ними белкового аппарата.
Коллагеновые субъединицы синтезируются в виде крайне длинных полипептидов, которые называются проколлагены и содержат пропептиды, представляющие собой «хвосты», расположенные на амино- и карбоксильном концах.
После того как проколлагены попали в просвет ЭР, по мере транспорта из ЭР через аппарат Гольджи и в секреторные везикулы, они претерпевают серию модификаций. В процессе транспорта проколлагена через ЭР и аппарат Гольджи, к боковым цепям пролина и лизина, находящимся в средней части молекул проколлагена, добавляются гидроксильные группы (-ОН). При этом образуются гидроксипролин и гидроксилизин.
Эти модификации обеспечивают правильное образование водородных связей , которые скрепляют вместе три субъединицы в суперспирализованной спиральной структуре. Между амино- и карбоксиконцевыми частями пропептидов образуются дисульфидные связи, которые затем обеспечивают правильное расположение трех проколлагеновых субъединиц с образованием тройной спиральной суперспирализованной структуры. Затем спираль образуется спонтанно, в направлении от С-конца к N-концу.
Пропептиды препятствуют взаимодействию суперспирализованных спиралей друг с другом, тем самым предотвращая полимеризацию коллагена в . Когда произошла секреция тройных спиралей проколлагена, ферменты, которые называются протеазы проколлагена, отщепляют пропептиды. Остающийся белок, известный под названием тропоколлагена, почти весь организован в тройную спираль и представляет собой основную структурную единицу коллагеновой фибриллы.
Фибриллы собираются просто: боковые цепи лизина в тропоколлагене модифицируются при действии фермента лизилоксидазы, образуя аллизины. Эти модифицированные лизины образуют ковалентные сшивки, которые обеспечивают полимеризацию тропоколлагенов. Лизилоксидаза представляет собой внеклеточный фермент, и эта стадия сборки фибрилл происходит только после выхода проколлагена из клетки. После сборки фибриллы могут объединяться, образуя большие пучки или волокна, характерные для фибриллярного коллагена.
Принимая во внимание всю важность коллагена в обеспечении структурной поддержки тканей, можно представить, какие тяжелые последствия для организма будет иметь нарушение процесса сборки фибрилл. Мутации в генах, кодирующих синтез коллагенов или ферментов, модифицирующих проколлаген, вызывают развитие множества генетических заболеваний, затрагивающих практически все ткани. Например, коллаген типа I представляет собой основной структурный белок костной ткани. Мутации в коллагеновых генах этого типа служат причиной незавершения остеогенеза, т. н. развития «болезни хрупких костей».
Мутации в коллагеновом гене типа IV приводят к нарушению сборки базальной ламины в большинстве эпителиальных тканей и к развитию такого кожного заболевания, как буллезный эпидермоз.
Клетки связываются с коллагеном посредством специфических рецепторов, называемых интегринами . Эти рецепторы обеспечивают возможность обратимого связывания клеток с коллагенами по мере их движения по внеклеточному матриксу. Интегриновые рецепторы также активируют пути передачи сигналов, так что связывание с коллагенами (и с другими белками внеклеточного матрикса) изменяет активность в клетке биохимических процессов и, таким образом, способствует контролю над ростом и дифференцировкой клеток.
ТЕМА: Биохмия полости рта. Биохимия соединительной ткани.
Актуальность темы.
Врач-стоматолог должен знать химический состав соединительной ткани, ее функции, поскольку все без исключения ткани скелета (кости, хрящи, связки и сухожилия), дентин, стекловидное тело, стенки кровеносных сосудов – относятся к ней. Коллаген – основной белок соединительной ткани, составляет 30% общей массы белков организма.
Вопросы для самоконтроля.
Функции соединительной ткани.
Коллаген. Особенности аминокислотного состава, структуры.
Этапы биосинтеза коллагена. Распад коллагена.
Строение и функции эластина.
Классификация, строение и функции гликозаминогликанов.
Большие (агрекан) и малые (декорин, бигликан) протеогликаны.
Неколлагеновые (адгезивные) белки межклеточного матрикса: фибронектин и ламинин. Их роль в межклеточных взаимодействиях.
Аннотация по теме занятия.
Для всех видов соединительной ткани характерно присутствие трех компонентов:
Клетки (фибро- и гистиоциты, пигментные, тучные клетки).
Межклеточное основное вещество. Его желеобразная консистенция объясняется его составом. Основное вещество – это сильно гидратированный гель, который на 30% состоит из высокомолекулярных соединений (глюкозаминогликанов и белков) и на 70% - из воды.
Волокнистые, фибриллярные структуры (коллагеновые, эластические и ретикулиновые волокна).
Состав соединительной ткани определяется ее локализацией и функцией. Так, например, связки содержат много волокон и мало основного вещества, а стекловидное тело глаза практически состоит из основного вещества.
1. Функции соединительной ткани
1. Объединяющая. Она соединяет органы между собой и в значительной степени определяет внешние формы органов и всего организма.
2. Опорная . Ткани сухожилий, фасций, связок, хрящевая, костная ткань плотные и прочные и поэтому «поддерживают» организм (механоциты: хондробласты, остеобласты, одонтобласты).
3. Барьерная (защитная) . Служит барьером между внешней и внутренней средой (дерма), между кровью и клеточными элементами. Защищает организм от проникновения инфекционного начала (фагоцитоз, биосинтез антител: тучные, макрофаги, лейкоциты).
4. Депонирования. Вещества, возникающие в результате обменных процессов, откладываются, депонируются в клетках на длительное время. Например, подкожная клетчатка богата жиром; в гистиоцитах накапливаются меланиновые пигменты и продукт обмена гемоглобина – гемосидерин.
5. Репаративная. Разрушение, гибель клеток печени, головного мозга или миокарда, эпидермиса и дермы (ранение) сопровождается активацией пролиферации фибробластов, их миграцией к месту повреждения и активному синтезу коллагена, новообразованием соед. ткани, грануляционно-фиброзной реакцией. Этому способствует также индуцирование коллагеном агрегации тромбоцитов.
6. Трофическая. Продукты расщепления компонентов используются в качестве структурно-энергетического материала.
Загрузка...
